Mittelgeber : DFG
Forschungsbericht : 1994-1996
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Das Cytolysin von S. marcescens (Sh1A) wird aus dem Periplasma mit Hilfe eines Proteins (Sh1B) in der äußeren Membran in das Kulturmedium ausgeschleust und dabei aktiviert. Durch Mutationsanalyse und Komplementation von inativem Sh1A mit einem ausgeschiedenen N-terminalen Fragment wurden die für die Aktivierung und Sekretion verantwortlichen Regionen in Sh1A bestimmt. Mit gereinigten Proteinen gelang in vitro die Aktivierung, wenn bestimmte Phospholipide zugesetzt wurden. Die bisher gewonnenen Daten weisen auf einen neuen Aktivierungs- und Sekretionsmechanismus hin. Sh1A bildet Poren in Eukaryotenzellen, deren Eigenschaften bestimmt wurden, was zur Hämolyse von Erythrozyten und die Freisetzung von Entzündungsmediatoren aus Leukozyten führt.
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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96